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© Quelle: llja Hendel / Wissenschaft im Dialog

News & Research findings

Neurodegeneration als Folge gestörten biochemischen Gleichgewichts

10/06/2014 IUF Leibniz-Institut für umweltmedizinische Forschung

IUF Wissenschaftlerin auf der Spur der Auslöser neurodegenerativer Leiden Erkenntnisse von Prof. Anna von Mikecz, Wissenschaftlerin am IUF - Leibniz-Institut für Umweltmedizinische Forschung, werfen ein neues Licht auf die Entstehung von Proteinaggregations-Erkrankungen, wie Alzheimer, Parkinson und Huntington. Anna von Mikecz, Leiterin der Arbeitsgruppe für Umweltnoxen und Zellkern am IUF,
erforscht die funktionelle Rolle von verklumpten Proteinen, den Proteinaggregaten, auch Amyloid genannt, im Zellkern. Wie sie in ihrer neuen wissenschaftlichen Arbeit erläutert, liegt Amyloid auch in gesunden menschlichen Zellen und Zellkernen vor, und erfüllt dort vermutlich eine wichtige Funktion.


Amyloide entstehen, wenn Proteine zu Fasern verkettet werden. In der pharmakologischen Forschung stehen die pathologischen Aspekte des Amyloids im Vordergrund; daher zielen die Maßnahmen gegen neurodegenerative Erkrankungen auf eine Verhinderung von Amyloid ab. Prof. von Mikecz kommentiert die Annahme, dass die Amyloid-Bildung generell schädlich ist, wie folgt: „Diese These wird momentan unter den Wissenschaftlern kontrovers diskutiert und es wird immer klarer, dass wir die molekularen Mechanismen der Amyloid-Bildung in der Zelle noch nicht genug verstehen.“ Weiterhin fügt sie hinzu: „Ein besseres Verständnis für die physiologische und funktionelle Rolle des Amyloids im Zellkern ist Voraussetzung für die Entwicklung aussichtsreicher Therapeutika in neurodegenerativen Proteinablagerungs-Erkrankungen.“

Des Weiteren deuten die Arbeiten der Wissenschaftlerin darauf hin, dass es einen Schwellenwert für die unerwünschte Wirkung von Amyloid gibt, d.h. wenn eine kritische Menge von Amyloid im Zellkern überschritten wird, kommt es zu schädlichen neurodegenerativen Wirkungen. Ihre Untersuchungen zeigen zudem, dass das Amyloid-Gleichgewicht durch die Einwirkung von Umweltfremdstoffen wie bestimmten Nano-Partikeln und Schwermetallen beeinträchtigt wird, was dazu führen kann, dass die kritische Menge von Amyloid im Zellkern überschritten wird. Dies ist sowohl in vivo in Tierversuchen
als auch in vitro in Zellkulturen zu beobachten.

Es ist zu erwarten, dass diese neuen Erkenntnisse die Entwicklung neuer therapeutischer Ansätze anstoßen, effektive präventive Gegenmaßnahmen für neurodegenerative Erkrankungen greifbar machen und zum Verständnis der Wechselwirkung zwischen der Einwirkung von Umweltfremdstoffen und der Entstehung dieser Erkrankungen beitragen.

Anna von Mikecz (2014). Pathology and function of nuclear amyloid: protein
homeostasis matters. Nucleus, in press (open access, June 4th 2014)
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24896092

Pressekontakt:
IUF Leibniz-Institut für umweltmedizinsiche Forschung
Dr. Katharina Beyen
Tel.: 0211 / 33 89216
Katharina.Beyen(at)iuf-duesseldorf.de

Dr. Mardas Daneshian
Tel.: 0211 / 33 89-216
Mardas.Daneshian(at)iuf-diesseldorf.de

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